保持微管穩定的蛋白Mal3p被發現

    微管蛋白（tubulins）是微管的基本結構，它們聚集在一起形成原纖維（protofilaments），幾股原纖維在一起形成一個大的微管蛋白片層。研究人員觀察酵母中這些微管蛋白片層組裝為微管的方式，發現一種關鍵蛋白——Mal3p。電鏡實驗發現Mal3p與微管seam相結合，將微管蛋白片層的兩邊連接起來形成一個管道。Mal3p蛋白沿seam排列成為一條直線，“焊接"微管，在微管薄弱位點穩定微管。“這是發現一種與微管seam特異結合的蛋白，"EMBL研究小組前任帶頭人Andreas  Hoenger說，“  seam的功能現在仍然未知，其一度被認為是微管網架（microtubule  lattice）臨時的、不相關的部分。我們的實驗證明它是調節微管穩定性的中心位點。"

    沒有Mal3p，微管會變得不穩定，容易解開，Mal3p是微管行為的關鍵調節者。細胞可以通過控制Mal3p的有無，快速改變微管的收縮狀態，這對于快速的靈活的細胞運輸非常重要。Mal3p沿微管seam的定位非常關鍵，因為在微管seam，Mal3p可以在不妨礙沿微絲的動力蛋白運輸的情況下提供穩定性。除了穩定功能，Mal3p在運輸過程中還發揮更積極的作用。

    細胞是一座“繁華鬧市"，高峰期時，載體會攜帶分子沿微管（microtubules）構成的動力系統傳輸。微管不斷地伸縮，快速適應載體的要求進行組裝，但是在傳輸過程中，微管需要保持穩定狀態。來自歐洲分子生物學實驗室的研究人員發現一個可以通過與微管薄弱區域——lattice  seam結合而穩定微管的蛋白，并且此蛋白沿著seam形成一個特殊的表面，為運輸提供了一種候選軌道。研究結果刊登于本周《Cell》雜志。

    EMBL研究小組領導人  Damian  Brunner說：“動力蛋白通過與微管蛋白直接接觸，沿微管移動。沿它們運動的載體如同高速公路上的貨車。沿seam的一連串Mal3p提供了微絲上的另一條候選軌道，沿這條軌道，特異的動力蛋白可以運動，如同與高速公路并行的鐵路。這種雙系統使運輸更加多樣化，更加有效。"

     在酵母研究中得到的關于細胞運輸和微管穩定性的新發現，有助于揭示其在人類中的相似過程。Mal3p在進化過程中相當保守，人類結腸癌或神經退行性疾病等都與Mal3p有關。